FacePla.net

Как известно, протеины – это критически важные для жизнедеятельности человека органические вещества, которые служат пластическим материалом для построения клеток, поэтому, по мнению многих специалистов, их необходимо включать в рацион любой диеты. Вместе с тем, они также являются одними из самых сложных молекул в природе, и мы все еще многого не знаем о них.

В частности, одна из ключевых проблем - стабильность ферментов или, как их еще называют, энзимов (белковые молекулы, которые способны ускорять или катализировать химические реакции). Дело в том, что после извлечения из их естественной среды обитания они вскоре теряют форму и изменяют свои свойства (этот процесс принято называть денатурацией). В качестве подобных примеров можно привести скисшее молоко или яйца, которые под воздействием высоких температур переходят из жидкого состояния в твердое.

Однако Марк-Оливьеру Коппенсу, профессору кафедры химической технологии и биоинженерии в Политехническом институте Ренсселира, удалось разработать новый метод, повышающий стабильность ферментов, что делает их полезными в гораздо более широком диапазоне условий.

Коппенс заключил лизоцим (преимущественно присутствует в куриных яйцах, аналогичные ему содержатся в молоке животных и т.д.) и другие энзимы внутри тщательно спроектированных наноразмерных отверстий (нанопор). В результате вместо того, чтобы денатурировать, они сохраняют свою 3-D структуру и демонстрируют значительное увеличение активности.

Обычно, когда ферменты наносят на какую-либо поверхность, их активность снижается, но в этом исследовании было обнаружено, что после их заключения в нанопоры, то есть тщательно контролируемую среду, ферментативная активность, напротив, значительно повышается, так как она очень зависима от конкретных условий.

Ранее исследователи различных институтов сделали важное открытие, разместив ферменты и другие протеины вокруг наноматериалов. Однако несмотря на то, что это способствует связыванию фермента и часто приводит к появлению новых свойств и достижению высокой стабильности, его активность все-таки снижается, как только он теряет свою природную трехмерную структуру. Поэтому Коппенс решил применить иной подход и поместил ферменты внутри нанопор. К примеру, лизоцим, размер которого составляет всего лишь 3-4 нанометра (нм), идеально встраивается в нанопористый материал с тщательно контролируемым отверстием размером от 5 нм до 12 нм.

Данное открытие поднимает много вопросов и предоставляет исключительно новые возможности, связанные с биологией, химией, медициной и наноинженерией. По мнению Коппена, эта технология может быть адаптирована для лучшего контроля наноразмерных сред, а также увеличения активности и селективности различных ферментов. Исследователи планируют использовать молекулярное моделирование, мультимасштабные методы проектирования и физические эксперименты, чтобы лучше понять фундаментальные причины, по которым ферменты удерживаются внутри нанопор.

Исследование проводилось в соавторстве с Лун-Цзин Сангом, выпускником кафедры химической технологии и биоинженерии Политехнического института Ренсселира, при поддержке Национального Научного Фонда, а также Национального Института Материаловедения (Япония).

По материалам news.rpi.edu